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1.
Arch. Soc. Esp. Oftalmol ; 79(6): 281-288, jun. 2004. tab, ilus
Artigo em Espanhol | IBECS | ID: ibc-81424

RESUMO

Objetivo: Determinar por inmunohistoquímica la expresión de colagenasa-3, metaloproteasa de matriz extracelular recientemente involucrada en el cáncer, en los carcinomas basocelulares y espinocelulares de párpado. Material y método: Estudio retrospectivo de 23 carcinomas basocelulares y 25 espinocelulares de párpado tratados en diferentes centros en los últimos cinco años. Se investigó la expresión de la colagenasa-3 y su posible relación con las características de los pacientes y sus tumores tales como la edad, sexo, tipo histológico, localización y estado del margen quirúrgico de resección. Resultados: Hemos detectado una expresión inmunohistoquímica positiva para la colagenasa-3 en un 65% de los carcinomas basocelulares y en un 88% de los carcinomas espinocelulares de párpado. Dicha tinción se localiza en el citoplasma de la mayoría de células tumorales y ocasionalmente en los fibroblastos peritumorales. Conclusiones: Aunque no hemos encontrado diferencias estadísticamente significativas entre la expresión tumoral de colagenasa-3 y las variables estudiadas, la expresión de esta proteína es mayor en la frontera de la invasión tumoral de los carcinomas espinocelulares, lo que podría estar en relación con el comportamiento más agresivo que suelen presentar este tipo de tumores(AU)


Purpose: To determine, by means of immunohistochemistry, tumoral expression of collagenase-3, a matrix metalloproteinase linked to cancer and to basal cell and squamous cell carcinomas of the eyelid. Material and method: Retrospective review of 23 basal cell carcinomas and 25 squamous cell carcinomas of the eyelid treated at different hospitals during the last five years. We evaluated collagenase-3 expression and the possible relationship to patient and tumour characteristics which included age, sex, histological type, tumour location and surgical margins status. Results: 65% of the basal cell carcinomas and 88% of the squamous cell carcinomas of the eyelids stained positively for collagenase-3. In both cases, the immunostaining was localized in the cytoplasm of the malignant cells and, occasionally in the surrounding stromal cells. Conclusions: Statistical analysis showed no significant association between collagenase-3 immunostaining and patients or tumour characteristics but the expression of this protein was more intense in the epithelial tumoral cells located at the invading front which could explain the aggressive behaviour of this kind of tumours(AU)


Assuntos
Humanos , Masculino , Feminino , Adulto , Pessoa de Meia-Idade , Idoso , Idoso de 80 Anos ou mais , Neoplasias Palpebrais/patologia , Metaloproteinase 13 da Matriz , Carcinoma Basocelular/patologia , Carcinoma de Células Escamosas/patologia , Imuno-Histoquímica/métodos
3.
Cir. Esp. (Ed. impr.) ; 68(5): 471-485, nov. 2000. tab, ilus
Artigo em Es | IBECS | ID: ibc-5641

RESUMO

Las enzimas proteolíticas han adquirido recientemente un gran interés en fisiopatología tumoral debido a su papel potencial en la degradación de los componentes principales de la matriz extracelular y membrana basal facilitando, de esa forma, la invasión tumoral y las metástasis. Las enzimas proteolíticas que son expresadas por los carcinomas humanos se agrupan en cuatro grandes familias: metaloproteinasas, aspartil-proteinasas, cisteín-proteinasas y serín-proteinasas. La expresión tumoral de la mayoría de estas enzimas ha sido asociada con un comportamiento más agresivo de los carcinomas humanos y un pronóstico desfavorable de los pacientes. Sin embargo, su expresión tumoral no siempre implica un pronóstico adverso, ya que enzimas como el activador tisular del plasminógeno, el antígeno prostático específico y el pepsinógeno C han sido asociadas con un pronóstico favorable en pacientes con cáncer de mama. Además, existen datos que sugieren que estas expresiones tumorales pueden estar rela cionadas con una vía específica de respuesta hormonal, lo que resulta demostrativo del complejo papel que pueden desempeñar las enzimas proteolíticas en la fisiopatología tumoral. Por otra parte, el resultado final de la acción de las enzimas pro teolíticas dependerá en gran medida del balance con sus inhibidores naturales, producidos por las propias células tumorales para coordinar su acción invasiva, o bien por las células estromales como mecanismo de defensa ante la progresión tumoral. Finalmente, existen datos recientes que indican que la utilización de inhibidores sintéticos de las enzimas proteolíticas puede representar una nueva y prometedora alternativa terapéutica para los carcinomas humanos (AU)


Assuntos
Feminino , Masculino , Humanos , Peptídeo Hidrolases/análise , Peptídeo Hidrolases/farmacocinética , Peptídeo Hidrolases/metabolismo , Matriz Extracelular/enzimologia , Matriz Extracelular/patologia , Carcinoma/enzimologia , Carcinoma/patologia , Carcinoma/diagnóstico , Ativadores de Plasminogênio/análise , Ativadores de Plasminogênio/antagonistas & inibidores , Ativadores de Plasminogênio/metabolismo , Metaloproteases/análise , Metaloproteases/metabolismo , Ácido Aspártico Endopeptidases/análise , Cisteína Endopeptidases/análise , Endopeptidases/análise , Neoplasias/patologia , Neoplasias/enzimologia , Pepsinogênio A/análise , Pepsinogênio A/biossíntese , Pepsinogênio A/metabolismo , Biomarcadores Tumorais/análise , Biomarcadores Tumorais/metabolismo , Biomarcadores Tumorais/sangue
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